Fettsyrer, triglycerider, fosfolipider, cellemembraner, DNA og RNA.
Proteiner og aminosyrer
Proteiner er biologiske makromolekyler bygget opp av aminosyrer.
Aminosyrer
Generell struktur
Alle aminosyrer har:
- Aminogruppe (-NH₂)
- Karboksylgruppe (-COOH)
- Sidegruppe (R)
- α-karbon
De 20 standard aminosyrene
Klassifiseres etter sidegruppen (R):
| Type | Egenskaper | Eksempler |
|---|---|---|
| Upolare | Hydrofobe | Gly, Ala, Val, Leu |
| Polare, uladede | Hydrogenbinding | Ser, Thr, Asn, Gln |
| Sure | Negativt ladet | Asp, Glu |
| Basiske | Positivt ladet | Lys, Arg, His |
| Aromatiske | Ringstruktur | Phe, Tyr, Trp |
Peptidbindinger
Dannes ved kondensasjonsreaksjon mellom aminosyrer:
Egenskaper
- Plan struktur: Ingen rotasjon rundt C-N
- Trans-konfigurasjon: Mest stabil
- Delvis dobbeltbindingskarakter
Polypeptider
- Dipeptid: 2 aminosyrer
- Tripeptid: 3 aminosyrer
- Polypeptid: Mange aminosyrer
- Protein: Ett eller flere polypeptider med biologisk funksjon
Proteinstruktur
Primærstruktur
Rekkefølgen av aminosyrer i kjeden.
Sekundærstruktur
Lokale foldemønstre stabilisert av hydrogenbindinger:
| Type | Beskrivelse |
|---|---|
| α-helix | Spiralformet, H-binding innen kjeden |
| β-sheet | Flate ark, H-binding mellom kjeder |
| Turn/loop | Svinger mellom sekundærstrukturer |
Tertiærstruktur
Den totale 3D-formen til polypeptidet.
Stabilisert av:
- Hydrogenbindinger
- Ionebindinger (saltbroer)
- Disulfidbroer (S-S)
- Hydrofobe interaksjoner
Kvarternærstruktur
Arrangement av flere polypeptidkjeder (underenheter).
Eksempel: Hemoglobin (4 underenheter)
Denaturering
Tap av proteinets naturlige struktur.
Årsaker
| Faktor | Mekanisme |
|---|---|
| Varme | Bryter H-bindinger |
| pH-endring | Endrer ladning på sidekjeder |
| Organiske løsemidler | Forstyrrer hydrofobe interaksjoner |
| Tunge metaller | Binder til sidekjeder |
| Mekanisk stress | Fysisk ødeleggelse |
Konsekvenser
- Tap av biologisk aktivitet
- Ofte irreversibelt
- Eksempel: Kokt egg (albumin koagulerer)
Oppsummering
| Strukturnivå | Stabilisert av |
|---|---|
| Primær | Peptidbindinger |
| Sekundær | Hydrogenbindinger |
| Tertiær | Mange interaksjoner |
| Kvarternær | Interaksjoner mellom underenheter |
Proteinfunksjoner
- Enzymer: Katalysatorer
- Strukturproteiner: Kollagen, keratin
- Transportproteiner: Hemoglobin
- Immunproteiner: Antistoffer
- Hormoner: Insulin
Dette kapitlet er skrevet av Anthropics toppmodeller (Claude Opus og Claude Fable) og er foreløpig ikke manuelt gjennomgått — kvalitetskontrollen gjøres av uavhengige KI-agenter, og innmeldte feil rettes fortløpende. Funnet en feil? Meld fra, så retter vi den. Les mer om hvordan innholdet lages.